LOS AMINOACIDOS: UNIDADES ESTRUCTURALES Y FUNCIONALES DE
LAS PROTEINAS

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (naranja en la figura), un grupo amino (azul), un hidrógeno (en verde) y la cadena lateral (rojo):

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.

Propiedades

Ácido-básicas.

Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.

Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.

Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

Ópticas.

Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.

Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D.Todos los aminoacidos proteicos son L-aminoacidos.

Químicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc

Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.

Las que afectan al grupo R.

Clasificaciones de los Aminoácidos

Cada uno de los 20 α-aminoácidos encontrados en las proteínas se puede distinguir por la substitución de los grupos-R en el átomo del carbono-α. Existen dos clases amplias de aminoácidos de acuerdo a si el grupo-R, hidrofóbicos o hidrofílicos.

Los aminoácidos hidrofóbicos tienden a rechazar el ambiente acuoso y, por lo tanto, residen predominante dentro de las proteínas. Esta clase de aminoácidos no se ionizan ni participan en la formación de enlaces de H. Los aminoácidos hidrofílicos tienden a interactuar con el ambiente acuoso, están implicados a menudo en la formación de enlaces de H y se encuentran predominantemente en las superficies externas de las proteínas o en los sitios reactivos de las enzimas.

Dado que los aminoácidos comunes en las proteínas difieren entre si por la cadena lateral, su clasificación obedece a las propiedades química de la cadena lateral, esta puede clasificarse segun su polaridad y/o carga a pH neutro, el tipo de estructura química, su reactividad y los elementos presentes y por su habilidad para formar enlaces de hidrógeno. La siguiente tabla presenta a los aminoácidos y sus propiedades y en la página complementaria puede observarse su estructura tridimensional.

Nombre	Caracter de la cadena lateral	Grupo reactivo	polaridad	Forma puentes de H
Glicina	alifática	-	apolar	no
Alanina	alifática	-	apolar	no
Valina	alifática	-	apolar	no
Leucina	alifática	-	apolar	no
Isoleucina	alifática	-	apolar	no
Prolina	alifática	-	apolar	no
Fenilalanina	aromática	-	apolar	no
Triptofano	heterocíclo aromático	Nitrógeno arómatico	apolar	acepta
Tirosina	aromática	-OH fenólico	apolar ionizable	acepta y dona
Metionina	alifática	tioeter	apolar	acepta
Cisteina	alifática	tiol	polar ionizable	acepta y dona
Serina	alifática	alcohol primario	polar sin carga	acepta y dona
Treonina	alifática	alcohol secundario	polar sin carga	acepta y dona
Asparagina	alifática	amida	polar sin carga	acepta y dona
Glutamina	alifática	amida	polar sin carga	acepta y dona
Aspártico	alifática	ácido carboxílco	polar ionizable	acepta y dona
Glutámico	alifática	ácido carboxílco	polar ionizable	acepta y dona
Histidina	heterocíclo alifático	imidazol	polar ionizable	acepta y dona
Lisina	alifática	amino	polar ionizable	acepta y dona
Arginina	alifática	guanidio	polar ionizable	acepta y dona

Tomado de http://tesisbioquimica.blogspot.com.co/

Características de los Aminoácidos

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CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS encontrados comúnmente en las proteínas

- Son bifuncionales, es decir, contienen un grupo amino (básico) y un grupo carboxilo (ácido).

2.- Se les llama α-aminoácidos, porque tienen el grupo amino en el carbono alfa al carbonilo.

3.- El carbono alfa es quiral (excepto en la glicina, tiene 4 sustituyentes diferentes).

4.- La gran mayoría tiene configuración “S” y en su proyección de Fischer son de la serie L (Por lo que también se les llama L-aminoácidos).

5.- Forman un ión dipolar (zwitterion), con carga positiva en el nitrógeno y carga negativa en el grupo carboxilo.

6.- Por formar un ión dipolar, presentan propiedades de sales (son sales internas): a) Son solubles en agua. b) Son insolubles en hidrocarburos. c) Cuando están aislados y puros, son sales cristalinas de alto punto de fusión. 7.- Son anfóteros, es decir, pueden reaccionar como ácidos o como bases. 8.- Presentan un punto isoeléctrico (Es el pH al cual el aminoácido está equilibrado entre la forma aniónica y catiónica, y su carga neta es de cero). 9.- Se pueden separar por electroforesis. 10.- Pueden formar entre ellos enlaces peptídicos (amidas).

AMINOÁCIDOS ESENCIALES