BIOQUÍMICA- UNIMAGDALENA

Enzimas son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energía de activación" propia de la reacción.

Definición

Una enzima es una proteína que actúa como catalizador de una reacción química acelerándola. Las enzimas son protagonistas fundamentales en los procesos del metabolismo celular. Las enzimas unen su sustrato en el centro reactivo o catalítico, que suele estar protegido del agua para evitar interacciones no deseadas. En el centro reactivo la disposición espacial y los tipos de cadenas laterales de aminoácidos son fundamentales para orientar correctamente el sustrato y poder interaccionar de la forma deseada para llevar a cabo la catálisis de la reacción. Las enzimas son muy selectivas en relación a los sustratos que modifican. Las enzimas suelen ser mucho más grandes que sus sustratos y en muchas ocasiones requieren de la participación de otras moléculas más pequeñas no polipeptídicas como las coenzimas (biotina, NADH entre otros) o los iones metálicos llamados cofactores.

Propiedades

Como propuso el químico sueco Jöns Jakob Berzelius en 1823, las enzimas son catalizadores típicos: son capaces de acelerar la velocidad de reacción sin ser consumidas en el proceso.

Algunas enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la hidrólisis de muchos tipos de proteínas, controlan muchas reacciones diferentes, mientras que otras como la ureasa, son muy específicas y sólo pueden acelerar una reacción. Otras liberan energía para la contracción cardiaca y la expansión y contracción de los pulmones. Muchas facilitan la conversión de azúcar y alimentos en distintas sustancias que el organismo precisa para la construcción de tejidos, la reposición de células sanguíneas y la liberación de energía química para mover los músculos.

La especificidad entre el sustrato y la enzima se ha concebido como la relación de una “llave” y su “cerradura”. La molécula del sustrato constituye la llave y la proteína constituye la cerradura; en la superficie de la proteína existe una zona específica, denominada sitio activo o catalítico, a la cual se une la molécula del sustrato para experimentar la transformación catalítica.

Las enzimas son muy eficaces. Por ejemplo, unos 30g de pepsina cristalina pura son capaces de digerir casi dos toneladas métricas de clara de huevo en pocas horas.

La cinética de las reacciones enzimáticas difiere de las reacciones inorgánicas simples. Cada enzima es específica de forma selectiva para la sustancia sobre la que causa la reacción, y es más eficaz a una temperatura determinada. Aunque un aumento de la temperatura puede acelerar una reacción, las enzimas son inestables cuando se calientan. La actividad catalítica de una enzima está determinada sobre todo por su secuencia de aminoácidos y por la estructura terciaria, es decir, la estructura de plegamiento tridimensional de la macromolécula.

Función de las enzimas

Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas. Además de su importancia como catalizadores biológicos, tienen muchos usos médicos y comerciales.

Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad de la reacción.

La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formación de equilibrio químico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio.

Clasificación de las enzimas

Clasificación de las enzimas de acuerdo a su complejidad

De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:

Simples:Formada por una o más cadenas polipeltídicas.

Conjugadas: Contiene por lo menos un grupo no proteico enlazado en la cadena polipeltídica.

En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:

Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.
Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.

La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.

Los cofactores pueden ser:

Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si no están presentes, la enzima no actúa. Estos iones metálicos se denominan activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+

La mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son compuestos orgánicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo “B” son coenzimas que se requieren para una respiración celular adecuada.

Clasificación de las enzimas según su actividad

Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.
Isomerasas: Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es decir, reacciones de isomerización.
Ligasas: Catalizan la unión de moléculas.
Liasas: Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir dobles enlaces.
Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la transferencia de electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico.
Tansferasas: Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.

Reacciones de las enzimas

El hecho de que una reacción química sea termodinámicamente favorable depende de la diferencia de energía libre que haya entre los sustratos y los productos. Si esta diferencia es negativa, la reacción es espontánea. Aunque una reacción sea espontánea no significa que la velocidad de la reacción sea elevada, existiendo reacciones espontáneas que tardan segundos y otras que tardan horas. En las reacciones químicas sencillas la transformación de un sustrato en un producto suele pasar por un estado intermedio llamado estado de transición. Este estado de transición es muy inestable y suele necesitar aporte de energía. La velocidad de una reacción química depende de esta energía de activación. Para que se produzca una reacción química, sin intervención de enzimas, es necesario que los reactivos entren en contacto, para lo que es necesaria una concentración suficiente, y que el choque de moléculas tenga energía para superar la barrera de activación. Este es el motivo por el que la temperatura influye en el equilibrio químico. La enzima acelera la reacción química disminuyendo la energía de activación. La enzima lleva a cabo esta disminución de la barrera energética interaccionando con los elementos que participan en la reacción química estabilizándolos en el centro reactivo. Así, aumenta enormemente la probabilidad de que se produzca la reacción química ya que concentra y pone en contacto los elementos necesarios para la reacción. En algunas reacciones enzimáticas participan coenzimas que permiten que durante la reacción la enzima no sufra modificaciones químicas que le impidan repetir el proceso. La actividad enzimática se restaura con sólo reemplazar la coenzima y el complejo enzimático queda listo para catalizar una nueva reacción.

Además de las enzimas de naturaleza puramente proteica existen moléculas no proteicas capaces de catalizar reacciones como las ribozimas, formadas por moléculas de ARN.

Regulación enzimática

La regulación del metabolismo celular se lleva a cabo regulando la actividad enzimática. Existen varias formas de regular la actividad de una enzima que no son excluyentes entre sí. Se puede regular su concentración, modificar su conformación con ligandos activadores o inhibidores, modificar su localización celular o introducir modificaciones covalentes como metilación o fosforilación que incluso pueden llegar a alterar la enzima de forma irreversible. No todas las enzimas tienen la misma importancia en la regulación de una ruta. Suele ser especialmente clave la regulación de las enzimas que catalizan reacciones poco favorables con energía de activación elevada. En muchos casos las reacciones termodinámicamente desfavorables se acoplan a reacciones espontáneas favorables que les aportan energía. Éste es el caso de la hidrólisis del ATP (reacción favorable) asociada a los procesos de biosíntesis.

Usos de las enzimas

La fermentación alcohólica y otros procesos industriales importantes dependen de la acción de enzimas, sintetizadas por las levaduras y bacterias empleadas en el proceso de producción. Algunas enzimas se utilizan con fines médicos. En ocasiones son útiles en el tratamiento de zonas de inflamación local; la tripsina se emplea para eliminar sustancias extrañas y tejido muerto de las heridas y quemaduras.